新发现的蛋白质可以帮助检测，瞄准和收集环境中智能手机中使用的稀土金属。宾夕法尼亚州立大学研究人员的两项新研究描述了这种蛋白质，它与镧系元素(智能手机和其他技术中使用的稀土金属)的结合比其他金属如钙更好1亿倍。第一项研究发表在美国化学学会杂志上，描述了这种蛋白质，第二篇论文在线发表在生物化学杂志上，描述了它独特的结构，它可能在其对镧系元素的显着选择性中发挥作用。
“最近，人们对增加稀土元素如镧系元素的可及性非常感兴趣，镧系元素用于智能手机的屏幕和电子产品，混合动力汽车的电池，激光和其他技术，”Joseph Cotruvo Jr.说。宾夕法尼亚州立大学化学助理教授和Louis Martarano职业发展教授，两位研究的作者。“由于稀土元素的物理特性如此相似，特别难以定位和收集。了解这种蛋白质如何以极高的选择性结合镧系元素，可以揭示检测和靶向这些重要金属的方法。”
研究小组在细菌Methylobacterium extorquens中发现了这种蛋白质，它们命名为lanmodulin，它在植物叶子和土壤中生长，并在碳在环境中的移动方面发挥重要作用。细菌需要镧系元素才能发挥其某些酶的正常功能，包括帮助细菌处理碳的酶，这是生长所必需的。
“这些细菌需要镧系元素和其他金属如钙来生长，”Cotruvo说。“他们需要一种从环境中获取每种金属的方法，并确保每种金属都能进入细胞内的正确位置。看起来这些细菌已经开发出一种独特的方法来瞄准环境中的镧系元素，它们的丰度远远低于环境中的镧系元素。其他金属如钙。“
Cotruvo与宾夕法尼亚州立大学化学副教授斯科特·施塔尔特(Scott Showalter)实验室合作确定的这种蛋白质的独特结构可以解释为什么它在结合镧系元素方面比钙更好1亿倍。Cotruvo解释说，在没有金属的情况下，蛋白质大部分是非结构化的，但是当存在金属时，它会将构象变成紧凑，明确的结构。
新的紧凑形式包含四个称为“EF手”的结构。人体细胞含有许多含有EF手的蛋白质，它们参与使用钙来发挥神经元放电和肌肉收缩等功能。这些蛋白质也与镧系元素结合，尽管镧系元素在人体中不具有生理学相关性，并且蛋白质结合镧系元素的可能性仅比结合钙的蛋白质高10倍或100倍。兰可尔林蛋白的紧密结构还在每个EF指针中的独特位置含有称为脯氨酸的氨基酸，这可能有助于蛋白质的镧系元素选择性。
“目前尚不清楚lanmodulin对镧系元素的选择性机制，但我们认为它归结为金属存在时发生的结构变化，”Cotruvo说。“这种结构变化对于蛋白质的功能很重要;例如，一些蛋白质 - 蛋白质相互作用可能只在蛋白质处于紧密形式时才会发生。需要非常少量的镧系元素来诱导构象变化，但这需要很多更多的钙，比细菌更多，实际上可以诱导变化。这将有助于确保细胞内镧系元素的选择性。“
了解蛋白质如何具有选择性可以为工业用途的镧系元素的收集提供见解，包括从采矿废物流中提取。
“以经济的方式处理这些稀土元素以稀释其他金属是非常具有挑战性的，”Cotruvo说，“两者都是因为稀土丰度低且不溶性，需要大量的酸来保持它们的存在。降低pH值通常会降低对金属的亲和力，但我们认为这种蛋白质具有如此高的亲和力，可能有助于克服这些挑战。我们目前正在研究这种可能性。“
除了探索蛋白质的选择性机制和独特位置氨基酸的功能外，研究团队还在探索蛋白质对其他金属的亲和力，因为镧系元素通常存在于其他金属中，包括铁，锰和铝，更多的丰富。
“我们对蛋白质的生物学功能也非常感兴趣，”Cotruvo说。“但最终我们希望了解蛋白质将导致更环保的方式从环境中获取稀土金属。”